Эксперты представили в высоком разрешении структуру энзима, отвечающего за питание ДНК
Используя ультрасовременный тип электронной микроскопии, команда, возглавляемая MIT, обнаружила и представила структуру фермента, которая имеет решающее значение для поддержания адекватного питания блоков ДНК в клетках человека.
Новая структура показывает вероятный механизм того, как клетки регулируют фермент, известный как рибонуклеотидредуктаза (RNR). Примечательно, что данный механизм отличается от механизма бактериальной версии фермента. Предполагается, существует возможность разработать антибиотики, избирательно блокирующие бактериальный фермент.
Кэтрин Дреннан, профессор химии и биологии Массачусетского технологического института, сказала: «Рассматривая ключевые ферменты и выясняя, каковы различия и сходства, мы можем узнать больше о бактериальном ферменте, который может быть целью препаратов с малыми молекулами».
Фермент RNR, который содержится во всех живых клетках, превращает рибонуклеотиды (строительные блоки РНК) в дезоксирибонуклеотиды (строительные блоки ДНК). Клетки должны хранить достаточный запас строительных блоков, но когда они накапливают, RNR отключается молекулой дезоксинуклеотида, известной как dATP.
В новом исследовании Дреннан с коллегами обратились к усовершенствованной криоэлектронной микроскопии (крио-ЭМ), которая до недавнего времени могла выявить общую форму белка, но не детализировать положение и форму небольших структурных единиц внутри него. Однако теперь ученые могут отслеживать отдельные белковые цепи внутри большей молекулы, а также внутренние структуры.
Исследование показывает, что можно разработать антибиотики, нацеленные конкретно на бактериальный фермент, как считает Дреннан. Сейчас ученая планирует исследовать структуры других белковых молекул.
Новая структура показывает вероятный механизм того, как клетки регулируют фермент, известный как рибонуклеотидредуктаза (RNR). Примечательно, что данный механизм отличается от механизма бактериальной версии фермента. Предполагается, существует возможность разработать антибиотики, избирательно блокирующие бактериальный фермент.
Кэтрин Дреннан, профессор химии и биологии Массачусетского технологического института, сказала: «Рассматривая ключевые ферменты и выясняя, каковы различия и сходства, мы можем узнать больше о бактериальном ферменте, который может быть целью препаратов с малыми молекулами».
Фермент RNR, который содержится во всех живых клетках, превращает рибонуклеотиды (строительные блоки РНК) в дезоксирибонуклеотиды (строительные блоки ДНК). Клетки должны хранить достаточный запас строительных блоков, но когда они накапливают, RNR отключается молекулой дезоксинуклеотида, известной как dATP.
В новом исследовании Дреннан с коллегами обратились к усовершенствованной криоэлектронной микроскопии (крио-ЭМ), которая до недавнего времени могла выявить общую форму белка, но не детализировать положение и форму небольших структурных единиц внутри него. Однако теперь ученые могут отслеживать отдельные белковые цепи внутри большей молекулы, а также внутренние структуры.
Исследование показывает, что можно разработать антибиотики, нацеленные конкретно на бактериальный фермент, как считает Дреннан. Сейчас ученая планирует исследовать структуры других белковых молекул.
