Учёные приблизились к созданию вакцины от болезни Альцгеймера
Учёные вплотную приблизились к созданию вакцины от болезни Альцгеймера, исследуя молекулы, вызывающие это заболевание.
Ученые Вашингтонского медицинского университета в Сент-Луисе подробно изучили структуру молекулы, которая вызывает развитие болезни Альцгеймера. Зная строение молекулы – и то, как это строение можно нарушить определённой генетической мутацией, – можно понять, как болезнь Альцгеймера и другие нейродегенеративные болезни развиваются, что позволит научиться предупреждать их появление и даже излечивать их.
Идея о том, что нарушения молекулы TREM2 являются причиной когнитивного спада – признака всех нейродегенеративных заболеваний, – приобрела широкую популярность в последние годы. Прошлые исследования показывают, что определённые мутации, изменяющие структуру TREM2, вызывают увеличение риска развития раннего Альцгеймера, болезни Паркинсона, деменции и амиотропного латерального склероза. Другой мутации этого белка приписывают возникновение болезни Насу-Хакола, редкого наследственного заболевания, которое вызывает прогрессирующую деменцию и приводит к летальному исходу до 50 лет у большинства пациентов.
Анализ структуры TREM2 показывает, что его мутации в случае с Альцгемером воздействуют на «поверхность» белка, в случае же с Насу-Хакола – на его «внутренности». Это отличие объясняет суровость Насу-Хакола, когда первые признаки деменции появляются уже в период ранней зрелости. При внутренней мутации TREM2 полностью разрушается, что приводит к уменьшению его количества в организме. При внешней же мутации структура остаётся в целом нетронутой, но ухудшается способность молекулы присоединяться к белкам и посылать сигналы.
TREM2 находится на поверхности иммунной клетки под названием «микроглия», которая считается важной «уборочной» клеткой. Посредством процесса под названием фагоцитоз, она всасывает в себя отходы жизнедеятельности других клеток, в том числе бета-амилоид, который склонен накапливаться во время болезни Альцгеймера. То ли микрогиям не хватает TREM2, то ли TREM2, который есть, не работает как надо, но клетки-уборщики перестают справляться со своими обязанностями.
Также доктор заметил, что TREM2 связан и с другими заболеваниями, такими как хроническая обструктивная болезнь лёгких и инсульт, что делает изучение структуры TREM2 ключом к пониманию множества хронических и дегенеративных болезней различных частей тела.
Ученые Вашингтонского медицинского университета в Сент-Луисе подробно изучили структуру молекулы, которая вызывает развитие болезни Альцгеймера. Зная строение молекулы – и то, как это строение можно нарушить определённой генетической мутацией, – можно понять, как болезнь Альцгеймера и другие нейродегенеративные болезни развиваются, что позволит научиться предупреждать их появление и даже излечивать их.
Идея о том, что нарушения молекулы TREM2 являются причиной когнитивного спада – признака всех нейродегенеративных заболеваний, – приобрела широкую популярность в последние годы. Прошлые исследования показывают, что определённые мутации, изменяющие структуру TREM2, вызывают увеличение риска развития раннего Альцгеймера, болезни Паркинсона, деменции и амиотропного латерального склероза. Другой мутации этого белка приписывают возникновение болезни Насу-Хакола, редкого наследственного заболевания, которое вызывает прогрессирующую деменцию и приводит к летальному исходу до 50 лет у большинства пациентов.
Анализ структуры TREM2 показывает, что его мутации в случае с Альцгемером воздействуют на «поверхность» белка, в случае же с Насу-Хакола – на его «внутренности». Это отличие объясняет суровость Насу-Хакола, когда первые признаки деменции появляются уже в период ранней зрелости. При внутренней мутации TREM2 полностью разрушается, что приводит к уменьшению его количества в организме. При внешней же мутации структура остаётся в целом нетронутой, но ухудшается способность молекулы присоединяться к белкам и посылать сигналы.
TREM2 находится на поверхности иммунной клетки под названием «микроглия», которая считается важной «уборочной» клеткой. Посредством процесса под названием фагоцитоз, она всасывает в себя отходы жизнедеятельности других клеток, в том числе бета-амилоид, который склонен накапливаться во время болезни Альцгеймера. То ли микрогиям не хватает TREM2, то ли TREM2, который есть, не работает как надо, но клетки-уборщики перестают справляться со своими обязанностями.
Какие именно функции выполняет TREM2 пока доподлинно неизвестно,
- пишет доктор Томас Дж. Бретт. Но нам известно, что мышь, лишённая его, имеет повреждённую микроглию, что приводит к сбоям в работе мозга. Теперь, когда мы знаем структуру TREM2, мы можем изучать как эта молекула работает, или не работает, в контексте нейродегенеративных заболеваний.
Также доктор заметил, что TREM2 связан и с другими заболеваниями, такими как хроническая обструктивная болезнь лёгких и инсульт, что делает изучение структуры TREM2 ключом к пониманию множества хронических и дегенеративных болезней различных частей тела.
